Gli Amminoacidi

Di Redazione Studenti.

La formazione degli amminoacidi. Le proteine e i diversi livelli strutturali

Contengono un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico. Se il gruppo amminico è in posizione a rispetto al carbossile si chiamano a-amminoacidi e sono i costituenti delle proteine.
I 20 amminoacidi “fondamentali” (cioè quelli per cui c’è una tripletta codificante nel codice genetico) sono caratterizzati da un carbonio centrale (asimmetrico) cui sono legati: 1 gruppo amminico, 1 gruppo carbossilico, 1 idrogeno e la parte variabile nei 20 diversi amminoacidi fondamentali (indicata con R).
Gli amminoacidi nel nostro organismo sono solo isomeri L (come quello indicato in figura; l’isomero D avrebbe il gruppo amminico a destra).
A seconda delle caratteristiche chimiche di R, gli amminoacidi si classificano in 5 classi: polari, apolari, carichi, aromatici, solforati.

La grande varietà di gruppi R degli amminoacidi conferisce alle proteine una grande versatilità chimica (capacità di interazione con gruppi funzionali diversi), e rende ragione del fatto che esse rappresentano le molecole “utensili” nelle cellule (con funzioni di catalizzatori, strutturali, di riconoscimento e difesa).

Le proteine sono polimeri di amminoacidi uniti dal legame peptidico (un tipo di legame ammidico): tra gruppi peptidici di una stessa proteina che si vengono a trovare di fronte quando la proteina si ripiega si formano ponti idrogeno, che stabilizzano la struttura secondaria della proteina (α-elica o β-struttura).



Le proteine
sono polimeri lineari di amminoacidi si identificano 4 livelli strutturali, di complessità crescente.

La struttura primaria è la sequenza degli amminoacidi uniti dai legami peptidici (covalenti), che si instaurano tra gruppo carbossilico e gruppo amminico di due amminoacidi contigui.

La struttura secondaria può essere ad α-elica (elica destrogira con circa 4 aa per giro) o a β-struttura (anse che giacciono su un piano) ed è stabilizzata da ponti H tra gruppi peptidici lontani nella struttura primaria, ma che si vengono a trovare di fronte quando tratti discreti della proteina acquistano una struttura tridimensionale (cosa che succede già durante la sintesi proteica sui ribosomi).

La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento dei tratti in α-elica e dei tratti in β-struttura della proteina a formare una struttura tridimensionale più complessa. Questa struttura è stabilizzata da legami deboli che si formano tra gruppi R di amminoacidi che si vengono a trovare di fronte quando la proteina ha assunto la sua conformazione finale. Si tratta di legami ionici (tra gruppi R di amminoacidi carichi positivamente e negativamente), ponti H ed interazioni idrofobiche (queste ultime sono in effetti il “motore” che guida il ripiegamento della proteina).
L’unico legame covalente della struttura terziaria è il ponte disolfuro (tra due cisteine), presente non in tutte le proteine.

La struttura quaternaria è presente solo nelle proteine formate da più di una subunità: consiste nella posizione che assumono l’una rispetto all’altra le diverse subunità ed è stabilizzata dagli stessi tipi di legame descritti per la struttura terziaria (esclusi i ponti disolfuro) che si instaurano tra guppi R di amminoacidi su catene proteiche diverse.