Gli Amminoacidi

Di Micaela Bonito.

Studio degli amminoacidi e delle proteine. La classificazione degli amminoacidi

Argomenti trattati: Amminoacidi e proteine - Amminoacidi a catena laterale idrofobica (non polare) - Amminoacidi a catena laterale idrofilica (polare) non carica (a pH = 7) - Amminoacidi a catena laterale idrofilica e acida (a pH =7)


Amminoacidi e proteine:

Delle migliaia di amminoacidi, solo 20 rientrano nella composizione delle proteine. Questi (gli amminoacidi) sono caratterizzati dalla presenza di un gruppo –COOH e uno –NH2.
Gli amminoacidi sono solubili in solventi polari e, disciolti in acqua, danno luogo alla formazione di anfoioni (che presentano un gruppo –NH3+ e un gruppo –COO- e sono quindi elettricamente neutri).
Se nella soluzione c’è un eccesso di ioni H+, l’amminoacido si comporta da base, se c’è invece un difetto di protoni, l’amminoacido si comporta da acido.
Ad un determinato valore di pH (punto isoelettrico –P.I.–) l’amminoacido non migra sotto il flusso di alcun campo elettrico.

. Per valori di pH superiori al punto isoelettrico, l’amminoacido si comporta come acido.

Gli amminoacidi possono essere classificati in:

1. amminoacidi a catena laterale idrofobica (non polare)Catena alifatica

  • alanina
  • glicina (eccezione –catena non alifatica)
  • isoleucina
  • metionina
  • valina

Catena aromatica

  • fenilalanina
  • prolina
  • triptofano

2. amminoacidi a catena laterale idrofilica (polare) non carica (a pH = 7)

Gruppo ossidrilico

  • serina
  • treonina
  • tiroxina

Gruppo ammidico

  • asparagina
  • glutammica

Gruppo tiolico

  • cisteina

3. amminoacidi a catena laterale idrofilica e acida (a pH =7)

  • acido aspartico
  • acido glutammico

Entrambi questi acidi presentano nella catena un secondo gruppo carbossilico.
Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine (tranne la glicina) hanno asimmetrico l’atomo di carbonio in posizione a e sono quindi otticamente attivi.
Quelli naturali appartengono alla serie stereochimica L, in quanto il loro atomo di carbonio asimmetrico ha la stessa configurazione dell’atomo di carbonio asimmetrico della L-gliceraldeide. Le proprietà chimiche degli amminoacidi sono le stesse del gruppo amminico e del gruppo carbossilico.
α-amminoacido L’acido nitroso reagisce con il gruppo –NH2 trasformando un in un α-ossiacido.
La trasformazione di un α-amminoacido in un α-chetoacido si ottiene mediante deidrogenazione enzimatica e successiva reazione con acqua. La decarbossilazione degli amminoacidi porta alla formazione di ammine primarie.
Da un punto di vista biologico, la reazione più importante è quella in cui il gruppo –NH2 di un amminoacido reagisce con il gruppo –COOH di una seconda molecola di amminoacido per formare un dipeptide in cui il raggruppamento carboamidico –CONH– tiene legati fra loro i due residui di amminoacidi.
Il legame che tiene uniti C, O e N prende il nome di legame carboammidico; quando è presente nei polipeptidi e nelle proteine viene detto legame peptidico. Le proteine hanno struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

  • Primaria: sequenza di amminoacidi uniti da legame peptidico.
  • Secondaria: disposizione spaziale della catena polipeptidica (struttura α e β).
  • Terziaria: struttura tridimensionale delle catene polipeptidiche.
  • Quaternaria: organizzazione delle catene (subunità) che formano una proteina.

Poiché la composizione varia, ogni proteina ha un proprio coefficiente di assorbimento (coeff. di estinzione molecolare) che dipende dalla lunghezza d’onda.